Inmunoglobulinas (anticuerpos)

Las inmunoglobulinas (anticuerpos) son las proteínas más importantes de una respuesta inmune específica, y su tarea es proteger al cuerpo contra la amenaza de, entre otros. por parte de microorganismos. La deficiencia o el exceso de anticuerpos pueden ser un signo de diversas patologías, por lo que su determinación en la sangre es un elemento importante en el diagnóstico de muchas enfermedades. Además, los avances en las ciencias biomédicas han permitido el uso de anticuerpos sintéticos en el tratamiento de ciertas enfermedades.

Tabla de contenido

  • Inmunoglobulinas (anticuerpos) – tipos y estructura
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): papel en el cuerpo
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos) – memoria inmunológica
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): variabilidad antigénica de los anticuerpos
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos) – vacunas
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos) – conflicto serológico
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos) – estudio
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos) – estándares
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): resultados y su interpretación
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): ¿qué significan niveles elevados de anticuerpos?
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): ¿qué significan niveles reducidos de anticuerpos?
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): uso en diagnósticos de laboratorio
  • Inmunoglobulinas (anticuerpos): uso en terapia
  • Las inmunoglobulinas, o anticuerpos, o gammaglobulinas, son proteínas inmunes producidas por las células del sistema inmunitario, las células plasmáticas, que son un tipo de célula B.

    Los anticuerpos se producen en los fluidos corporales de todos los vertebrados y se producen por contacto con moléculas químicas (antígenos), por ejemplo, bacterias, virus y, en algunos casos, incluso después del contacto con sus propios tejidos (los llamados autoantígenos).

    Los anticuerpos son parte de la respuesta inmune humoral y actúan muy específicamente porque siempre están dirigidos contra un antígeno específico.

    El nombre «humoral» proviene de la teoría humoral, que era común en la medicina en la antigüedad y suponía la presencia de fluidos corporales (humores) en el cuerpo humano. Aunque esta teoría ha sido refutada durante mucho tiempo, algunas de sus formulaciones todavía se usan en terminología médica.

    La respuesta inmune humoral consiste en linfocitos B (incluidas las células plasmáticas) y los anticuerpos que producen. La expresión humorística se refiere al hecho de que los elementos del sistema inmunitario que lo cubren se encuentran en los fluidos corporales (linfa o plasma).

    Inmunoglobulinas (anticuerpos) – tipos y estructura

    Los anticuerpos tienen la forma de la letra «Y» y consisten en dos pares de cadenas de proteínas: ligeras y pesadas, que están conectadas por enlaces disulfuro. Según las diferencias en la estructura de las cadenas pesadas, se han distinguido varias clases (tipos) de anticuerpos:

    • La inmunoglobulina tipo A (IgA) – (cadena pesada alfa) es un anticuerpo que es secretado principalmente por las membranas mucosas, por ejemplo, los intestinos, las vías respiratorias y las secreciones, por ejemplo, la saliva, que proporciona inmunidad humoral local.
    • Las inmunoglobulinas de tipo D (IgD) – (cadena pesada delta) es el anticuerpo menos conocido y representa hasta el 1 por ciento. todos los anticuerpos en la sangre
    • La inmunoglobulina tipo E (IgE) – (épsilon de cadena pesada) representa solo el 0.002 por ciento. de todos los anticuerpos en la sangre y tiene la propiedad única de activar mastocitos y basófilos, lo que lleva a su liberación, entre otros histamina
    • Las inmunoglobulinas G (IgG) – (cadena gamma pesada) son las más numerosas (80 por ciento de todos los anticuerpos) y los anticuerpos más persistentes en el cuerpo, ya que pueden persistir en la sangre incluso varias docenas de años después del contacto con el antígeno.
    • Las inmunoglobulinas de tipo M (IgM) – (mi de cadena pesada) se producen primero durante una respuesta inmune, son menos estables y se reemplazan gradualmente por anticuerpos IgG

    La mayoría de los anticuerpos (IgG, IgD, IgE) existen como una sola molécula ‘Y’ (monómero). Las excepciones son el anticuerpo IgA, que se presenta en forma doble (dímero) y el anticuerpo IgM que forma la forma del llamado copo de nieve (pentamer).

    Los anticuerpos en la región de la cadena ligera y pesada tienen una región variable que es una secuencia de aminoácidos específica que casi coincide con la secuencia del antígeno. Esta región se llama paratope y es responsable de la especificidad de cada anticuerpo en la unión al antígeno.

    Como consecuencia, cada anticuerpo se ajusta al principio de una llave y se bloquea al antígeno, y uniéndose forman el llamado complejo inmune Sin embargo, debe recordarse que, sin embargo, los anticuerpos muestran flexibilidad para combinarse con diferentes antígenos, lo que significa que pueden combinarse con diferentes antígenos, lo que puede provocar reacciones cruzadas. Este fenómeno se observa muy a menudo en las alergias.

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    Inmunoglobulinas (anticuerpos): papel en el cuerpo

    El papel de todos los anticuerpos en el cuerpo es participar en las respuestas inmunes. Los anticuerpos tienen la capacidad de formar complejos inmunes con moléculas de antígeno y activar el sistema del complemento y la inflamación. Esto es para neutralizar el antígeno y eliminarlo con seguridad del cuerpo.

    Debido a las diversas propiedades bioquímicas, diferentes clases de anticuerpos pueden realizar funciones especializadas:

    • neutralizar parásitos (IgE)
    • neutralizar microorganismos (IgM, IgG)
    • proteger contra la nueva enfermedad, por ejemplo, paperas (IgG)
    • proteger las membranas mucosas con microorganismos y alérgenos (IgA)
    • participar en la maduración y desarrollo de linfocitos (IgD)
    • confieren inmunidad al feto (IgG) y al recién nacido (IgA)

    Inmunoglobulinas (anticuerpos) – memoria inmunológica

    En la respuesta inmune, se distinguen las respuestas primarias y secundarias. La respuesta inmune primaria se desarrolla en el momento del primer contacto con el antígeno, luego el cuerpo produce principalmente anticuerpos IgM, que se reemplazan gradualmente por anticuerpos IgG más específicos y más persistentes.
    En contraste, surge una respuesta inmune secundaria al volver a contactar con el mismo antígeno. Es más intenso que la respuesta primaria y la concentración de anticuerpos alcanza niveles más altos que en la respuesta primaria.
    Una respuesta secundaria tan efectiva resulta del llamado memoria inmune y la presencia de linfocitos B. Dichas células viven en el cuerpo durante años y en el momento en que entran en contacto con el antígeno nuevamente comienzan a dividirse muy intensamente y producen anticuerpos específicos.

    Inmunoglobulinas (anticuerpos): variabilidad antigénica de los anticuerpos

    Uno de los fenómenos más fascinantes en el contexto de los anticuerpos es el proceso de su formación y la gran variedad que pueden lograr, ya que el número de combinaciones de anticuerpos se estima en incluso mil millones. El secreto radica en la construcción de genes que codifican anticuerpos y los procesos de recombinación de genes de anticuerpos y su hipermutación.

    Estos procesos pueden describirse como la introducción controlada de mutaciones en el genoma, precisamente para que coincida con el ensayo y error de los anticuerpos apropiados. Aunque esto no parece demasiado complicado, en realidad es un proceso muy complejo que requiere una precisión extraordinaria y, en caso de errores, incluso puede provocar cáncer.

    Inmunoglobulinas (anticuerpos) – vacunas

    Los anticuerpos juegan un papel clave en el desarrollo de la inmunidad después de la vacunación. Como resultado del contacto con el antígeno contenido en la vacuna, las células del sistema inmunitario producen anticuerpos.

    Primero, IgM menos persistente y específica, seguida de IgG persistente y persistente en la sangre durante años. Por ejemplo, durante la vacunación contra el virus de la hepatitis B (VHB), se administran tres dosis de la vacuna a intervalos para inducir una inmunidad duradera. Una medida de la efectividad de dicha vacunación es la medición del nivel de anticuerpos IgG contra antígenos virales en la sangre.

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    Inmunoglobulinas (anticuerpos) – conflicto serológico

    Una de las pruebas más importantes en mujeres embarazadas es la evaluación de la presencia y el monitoreo de anticuerpos dirigidos contra antígenos de glóbulos rojos fetales. En un conflicto serológico, dichos anticuerpos pueden atravesar la placenta hacia el feto y destruir sus glóbulos rojos, causando enfermedad hemolítica. Esto ocurre cuando la madre tiene el grupo sanguíneo Rh (-) y el feto Rh (+).

    Inmunoglobulinas (anticuerpos) – estudios

    Los anticuerpos constituyen el 12-18% de las proteínas séricas. Se realiza un proteinograma para evaluar la cantidad de fracciones de proteínas individuales, incluidos los anticuerpos. Este estudio implica la electroforesis de proteínas séricas, es decir, su separación en un campo eléctrico.

    La prueba de anticuerpos se realiza a partir de sangre venosa (IgM, IgG, IgE, IgA) o saliva y heces (IgA). En situaciones clínicas seleccionadas, se puede realizar un examen de otro material, por ejemplo, líquido cefalorraquídeo.

    La concentración total de IgG, IgM, IgA y cadenas ligeras de anticuerpos se determina rutinariamente por métodos inmunonefelométricos e inmunoturbidimétricos. En contraste, la concentración total de anticuerpos IgE se prueba con mayor frecuencia utilizando métodos inmunoquimioluminiscentes.

    Los métodos inmunoturbidimétricos e inmunoneFelométricos utilizan la capacidad de soluciones turbias y dispersar la luz mediante la formación de complejos antígeno-anticuerpo. El método inmunonefelométrico consiste en medir la intensidad de la luz dispersada por la solución analizada, y el método inmunoturbidimétrico mide la intensidad de la luz que pasa a través de la solución analizada. Se utilizan estos métodos, entre otros. para determinar la concentración total de diferentes clases de anticuerpos.

    Las formas patológicas de los anticuerpos también pueden marcarse en el laboratorio. Un ejemplo es el anticuerpo monoclonal (proteína M), que es un anticuerpo incompleto (por ejemplo, sin un fragmento de cadena pesada o ligera) que se encuentra en gammopatías o linfomas monoclonales. Otro ejemplo es la proteína Bence-Jones, cuya presencia se encuentra en la orina de personas con mieloma múltiple.

    Vale la pena saberlo
    Inmunoglobulinas (anticuerpos) – estándares

    Las normas para la concentración total de anticuerpos en la sangre dependen de la edad y para los adultos son:

    • IgG – 6.62-15.8 g / l
    • IgM – 0.53-3.44 g / l
    • IgA – 0.52-3.44 g / l
    • IgE – hasta 0.0003 g / l
    • IgD – hasta 0.03 g / l

    Inmunoglobulinas (anticuerpos): resultados y su interpretación

    Muchas situaciones clínicas pueden causar un aumento en los niveles de anticuerpos (hipergammaglobulinemia) o una disminución en los niveles de anticuerpos (hipogammaglobulinemia).

    El aumento o la disminución pueden aplicarse tanto a la cantidad total de anticuerpos como a las clases seleccionadas. La determinación de la presencia de anticuerpos específicos dirigidos contra microorganismos específicos o tejidos propios también es de importancia clínica.

    Inmunoglobulinas (anticuerpos): ¿qué significan niveles elevados de anticuerpos?

    La hipergammaglobulinemia policlonal resulta de la producción excesiva de muchas clases de anticuerpos por varias células plasmáticas y puede ser el resultado de:

    • inflamación aguda y crónica
    • enfermedades parasitarias, bacterianas, virales o fúngicas
    • Enfermedades autoinmunes
    • cirrosis
    • sarcoidosis
    • SIDA

    Inmunoglobulinas (anticuerpos): ¿qué significan niveles reducidos de anticuerpos?

    La hipergammaglobulinemia monoclonal resulta de la producción excesiva de anticuerpos por un clon de células cancerosas y puede ser el resultado de:

    • mieloma múltiple
    • Causa desconocida gammapatía (MGUS)
    • linfoma
    • Macroglobulinemia de Walderström

    La hipogammaglobulinemia puede ser causada por:

    • inmunodeficiencias congénitas de naturaleza genética, por ejemplo, inmunodeficiencia compleja grave (SCID)
    • Por ejemplo, medicamentos antipalúdicos, citostáticos, glucocorticoides.
    • desnutrición
    • infecciones, por ejemplo, VIH, EBV
    • cánceres, por ejemplo, leucemias, linfomas
    • síndrome nefrótico
    • quemaduras extensas
    • diarrea severa

    Inmunoglobulinas (anticuerpos): uso en diagnósticos de laboratorio

    Los anticuerpos (principalmente IgG) se usan comúnmente en pruebas de laboratorio. Dichos anticuerpos se obtienen en condiciones de laboratorio y se denominan anticuerpos monoclonales. Provienen de un clon celular y se dirigen contra su antígeno específico.

    El método básico para producir anticuerpos monoclonales utiliza ratones de laboratorio y cultivos celulares. Implica la combinación de dos tipos de células: células cancerosas (mieloma) y linfocitos B que producen anticuerpos específicos.

    Entonces, los anticuerpos monoclonales pueden modificarse uniéndoles enzimas, radioisótopos y tintes fluorescentes. Los métodos de anticuerpos utilizan la capacidad de unirse específicamente a un antígeno.

    • Método ELISA

    ELISA (ensayo inmunosorbente ligado a enzimas) es uno de los métodos más utilizados en investigación diagnóstica y científica. El método ELISA utiliza anticuerpos monoclonales que están unidos a la enzima. Se puede usar para cuantificar varios antígenos en material biológico. La ventaja del método ELISA es su simplicidad y alta sensibilidad. El método ELISA se realiza utilizando placas de plástico especiales con pocillos llenos, por ejemplo, de antígenos de espiroquetas de Borrelia y anticuerpos monoclonales específicos, que están diseñados para detectar anticuerpos en una muestra de paciente.

    • Método RIA

    El método radioinmunológico (RIA) es la detección de antígenos por medio de anticuerpos radiomarcados, por ejemplo, con carbono 14C. Sin embargo, debido a la seguridad del trabajo con sustancias radiactivas, el método ELISA se usa con mayor frecuencia.

    • Método de Westernblot

    El método Westernblot consiste en separar el antígeno probado en un campo eléctrico y luego transferirlo a una membrana especial. Luego, se aplican colorantes específicos o anticuerpos marcados con enzimas a la membrana con el antígeno. El método Westernblot permite la detección muy específica de antígenos, por lo que se utiliza en pruebas que confirman resultados equívocos, por ejemplo, en el diagnóstico serológico de la enfermedad de Lyme.

    • Citometría de flujo

    El método implica detectar marcadores específicos en la superficie celular (inmunofenotipo). La citometría utiliza anticuerpos monoclonales marcados con fluorescencia específicos para un marcador de superficie celular específico. Las células marcadas se detectan utilizando un detector. La citometría de flujo se usa, por ejemplo, en la prueba CD57.

    • inmunohistoquímica

    Gracias a los métodos inmunohistoquímicos, es posible detectar antígenos marcados en fragmentos de tejido, que luego se observan con un microscopio.

    • Microarray de proteínas

    El microarray de proteínas es un método moderno cuyo principio se asemeja al método ELISA. Gracias a la miniaturización y la capacidad de detectar hasta varios cientos de proteínas diferentes una vez, se ha utilizado en investigación científica y alergología.

    Inmunoglobulinas (anticuerpos): uso en terapia

    Los anticuerpos monoclonales también se pueden usar en el tratamiento de ciertas enfermedades. Se usaron por primera vez en 1981 en el tratamiento del linfoma. Los anticuerpos monoclonales se usan en:

    • destrucción de células cancerosas, por ejemplo, Ofatumumab (IgG contra el marcador CD20)
    • inhibición de células seleccionadas del sistema inmune en trasplante, por ejemplo Muronomab (IgG contra marcador CD3)
    • Suprimir las respuestas inmunitarias en enfermedades autoinmunes, por ejemplo, adalimumab (IgG contra el factor de necrosis tumoral alfa)

    Bibliografía:

  • Pietrucha B. Temas seleccionados en inmunología clínica: deficiencia de anticuerpos y deficiencia celular (Parte I) Pediatr Pol, 2011, 86 (5), 548-558.
  • Paul W.E. Inmunología fundamental, Filadelfia: Wolters Kluwer / Lippincott Williams & Wilkin 2008, sexta edición.
  • Diagnóstico de laboratorio con elementos de bioquímica clínica, un libro de texto para estudiantes de medicina editado por Dembinska-Kieć A. y Naskalski J.W., Elsevier Urban & Partner Wydawnictwo Wrocław 2009, 3a edición.
  • Enfermedades internas, editado por Szczeklik A., Medycyna Praktyczna Kraków 2010
  • Sobre el Autor
    Karolina Karabin, MD, bióloga molecular, diagnóstica de laboratorio, Cambridge Diagnostics Polska
    Biólogo de profesión con especialización en microbiología y diagnóstico de laboratorio con más de 10 años de experiencia en trabajos de laboratorio. Graduado del Estudio de Medicina Molecular y miembro de la Sociedad Polaca de Genética Humana, jefe de subvenciones científicas implementadas en el Laboratorio de Diagnóstico Molecular en la Clínica de Hematología, Oncología y Enfermedades Internas de la Universidad Médica de Varsovia. Ella defendió su doctorado en biología médica en la Primera Facultad de Medicina de la Universidad de Medicina de Varsovia. Autor de numerosos trabajos científicos y científicos en el campo del diagnóstico de laboratorio, biología molecular y nutrición. Diariamente, como especialista en el campo del diagnóstico de laboratorio, dirige el departamento sustantivo de Cambridge Diagnostics Polska y coopera con un equipo de dietistas en la Clínica Dietética CD. Comparte conocimientos prácticos sobre diagnóstico y dietoterapia de enfermedades en conferencias, sesiones de capacitación y en revistas y sitios web. Particularmente interesado en el impacto del estilo de vida moderno en los procesos moleculares en el cuerpo.

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